Forschende verbessern Verständnis der Proteinbewegung
Wissenschaftler des Institute of Science and Technology Austria (ISTA) haben in Zusammenarbeit mit internationalen Partnern verschiedene Methoden kombiniert, um die Bewegungen von Proteinen zu analysieren. Die Ergebnisse wurden in der Fachzeitschrift Nature Chemistry veröffentlicht.
Das Forschungsteam, angeführt von der Erstautorin Lea Becker, untersuchte die dynamischen Eigenschaften von Proteinen jenseits ihrer herkömmlichen „eingefrorenen“ Strukturen. Becker hinterfragt: „Wie viel können uns diese ‚eingefrorenen Momentaufnahmen‘ wirklich über die tatsächlichen biologischen Funktionen verraten?“
Die Forschenden nutzten Röntgenkristallographie, NMR-Spektroskopie und Computersimulationen, um die Bewegungen des Proteins GB1 zu beobachten. Sie fanden heraus, dass die Varianten der Proteinstruktur in der Lösung erheblich flexibler sind als im kristallisierten Zustand. Besonders die aromatischen Ringe im GB1-Protein, die sich nur bei Gesamtbewegungen des Proteins drehen, waren entscheidend für die Bewertung der Flexibilität des Moleküls.
Die Ergebnisse der Studie zeigen, dass klassische Kristallisationsmethoden oft die natürliche Beweglichkeit der Proteine verbergen. Dies hat weitreichende Implikationen für das Verständnis biologischer Funktionen sowie für die Verbesserung von Protein-Design und der Genauigkeit von KI-Tools wie AlphaFold, die bereits die biomedizinische Forschung revolutioniert haben. Laut Mitautor Schanda macht das Verständnis der Proteinbewegung die Strukturbiologie besonders spannend.
Einordnung
Die kombinierten Methoden ermöglichen es, das Verständnis von Proteinbewegungen und -funktionen zu vertiefen. Die neuen Erkenntnisse könnten dazu beitragen, innovative Ansätze in der biomedizinischen Forschung und Wirkstoffentwicklung zu entwickeln und die Effizienz von KI-Vorhersagetools weiter zu steigern.
